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Nuevas propiedades de las proteínas del suero de leche

Priscila Neder Morato, Carolina Soares de Moura, Pablo Christiano B. Lollo y Jaime Amaya-Farfan

Departamento de Alimentos e Nutrição, Faculdade de Engenharia de Alimentos

UNICAMP, Campinas, SP -Brasil 

Las proteínas como parte de los alimentos funcionales

Las proteínas son compuestos formados por aminoácidos y fueron siempre vistas apenas como fuentes de aminoácidos hasta la última década del siglo XX, pero a partir de 1994 se descubrió que, en el momento de ser digeridas, los fragmentos producidos tenían múltiples propiedades fisiológicas y muy interesantes. Hecho curioso fue que esas observaciones llegaban a la luz de la ciencia justamente en la época en que científicos japoneses lanzaban la noción de los “FOSHU”.Las proteínas de la leche, particularmente las proteínas del queso o caseínas, estaban entre las primeras a ser estudiadas, y fue de esa forma que se entendió cómo las proteínas de un tipo de alimento pueden tener valor funcional diferente de las proteínas de otro.

Las proteínas de la leche y del suero

Popularmente es sabido que la leche posee dos tipos de proteínas: la caseína –de la cual se fabrica el queso– y la del suero, que queda en el caldo que sobra después de formado el queso. De hecho, son más de 12 proteínas diferentes, en total. Las proteínas del suero, además de tener un elevado valor nutricional para soportar el crecimiento y la buena salud del hombre en la primera y segunda edad, han recibido más interés mundial que las caseínas pues existe bastante evidencia de que ellas también confieren ventajas para la salud en la edad madura y, particularmente, en lo que se refiere a su acción protectoradel organismo contra algunas enfermedades crónicas no-transmisibles. Entre estas, se citan las propiedades anti-hipertensiva, anticatabólica, antidiabética y antiestrés. Es importante todavía notar que en la leche materna, las proteínas del suero son mucho más abundantes que en la leche bovinacaseínas. En la tabla 1, se puede comparar la cantidad de proteína, grasa y lactosa total, así como la dilución o “liquidez” de leches de tres especies de mamíferos, incluyendo la humana.

Tabla 1. Composición en macronutrientes de la leche de varios mamíferos

Composición (%) Humana Vaca Cabra Oveja
Agua 87,8 88,9 83,0
Proteína 3,2 3,1 5,4
Grasa 3,9 3,5 6.0
Lactosa (azúcar) 4,8 4,4 5,1
Calcio 0,12 0,1 0,17

La leche de vaca es 4 veces más rica en caseína (queso) que la leche materna. Mientras el 80% del tenor de proteína de la leche bovina es caseína, la leche materna contiene apenas 20% de caseína y, vice-versa, 80% de proteína de suero. Es principalmente debido al exceso de caseína que muchos niños no logran digerir la leche de vaca, siendo necesario que la tomen diluida al principio.  En la figura y tabla siguientes se muestra cómo se divide el 20% de las proteínas de la leche que le corresponden al suero: albúmina sérica, lactoalbúmina, lactoglobulina y, las minoritarias, inmunoglobulinas y otras.

Tabla 2. Variedad de proteínas y contenido (g/100g) de cada tipo de proteína en el suero de la leche líquida.  

Clase de proteína Leche bovina Leche humana
β-lactoglobulina 3,2 Trazos
a-lactalbúmina 1,2 2,8
Soroalbúmina 0,4 0,6
Inmunoglobulinas 0,7 1,9
Lactoferrina 0,1 0,2
Lisozima Trazos 0,4

Propiedades de las proteínas del suero de la leche

Promover el vigor muscular, ahora muestran su posible utilidad en el tratamiento de la hiperglicemia y la protección contra el estrés celular.

Después de haber sido reconocidas hace años como alimento de alto valor nutritivo, estimuladoras de la síntesis de proteína muscular, protectoras del epitelio intestinal contra úlceras e intoxicaciones, precursoras de péptidos con capacidad anti-hipertensiva, ahora las proteínas del suero de la leche (PSLs) se presentan como alimentos funcionales, con dos nuevas propiedades: 1) alimento con potencial para el manejo de la hiperglicemia y 2) fuente de protección celular contra el estrés.

Investigaciones recientes muestran que estas propiedades son magnificadas cuando la proteína se ingiere después de haber sido digerida por enzimas.

Experimentos con animales sugieren que, de forma independente da insulina,pero, coherente con la práctica de ejercicio físico, la ingestión de las proteínas del suero de queso promueven la utilización de la glucosa sanguínea y la síntesis de glucógeno en los músculos esquelético y cardíaco. Un efecto mayor, aún, foicomprobado si la proteína es previamente hidrolizada por medio de enzimas. El efecto diferenciado es explicado ahora por la constatación de que el hidrolizado, y péptidos en ellos presentes, promueven la activación del transportador de glucosa-4 (GLUT-4), una función que es típica del ejercicio físico, pero que, sin la intención de desestimular el exceso en las personas activas, esta proteína se proyecta como posible alternativa para el manejo de la hiperglicemia en personas que están impedidas de practicar el ejercicio, pues el efecto se muestra, tanto sustitutivo, como aditivo al producido por el ejercicio. La propiedad de protección celular, que puede estar asociada al efecto anti-diabético, fue constatada por el estímulo que el consumo del suero produce sobre la recepción de proteínas endógenas de protección, llamadas heatshockproteins, o HSPs. Este efecto es también promovido de forma natural por la actividad física. Las dos propiedades se demuestran cuando aumentan las proteínas del suero de la leche antes de su consumo.

El papel de las proteínas en la dieta

Las proteínas hacen parte del conjunto de los tres macronutrientes esenciales para el origen y manutención de la vida. Las proteínas de la leche fueron “inventadas” por la naturaleza para sustentar el desarrollo y la manutención de los mamíferos, especialmente para el recién-nacido, sin que haya obstáculo o contra-indicación para el adulto. Como parte del proceso natural para la asimilación de las proteínas alimentarias, el organismo se vale de un proceso de digestión en el tracto gastrointestinal. Mediante la digestión,las proteínas ingeridas se quiebran produciendo aminoácidos libres y fragmentos de varios tipos y tamaños, llamados “péptidos”; o sea, grupos de aminoácidos todavía unidos, los cuales demoran tiemposvariables en ser convertidos en aminoácidos libres.

Hecho científicamente curioso es el que algunos péptidos generados durante la digestión permanecen intactos durante un tiempo suficientemente largo para ejecutar otras funciones muy importantes en el metabolismo. Solamente, después es que se registra su conversión a aminoácidos libres.

La utilidad de las PSLs –o más propiamente dicho, del suero residual de la fabricación del queso– en la suplementación dela dieta de personas dedicadas al deporte está fundamentada en su alto contenido de aminoácidos de cadena lateral ramificada (branched-chain amino acids,oBCAAs), que son promotores del crecimiento muscular, regeneración de tejidos y reposición de las reservas de masa magra en pacientes con SIDA. Los BCAAs son los tres siguientes: leucina, isoleucina y valina.

Uno de los primeros efectos notados en ratas alimentadas con las PSLs fue una ventaja en su resistencia al ejercicio físico. Aliado a esto, fue también observado que las reservas de glicógeno muscular y los niveles glicémicos fueron preservados después de alcanzado el agotamiento físico. Esta constatación condujo al descubrimiento de que el consumo de las PSLs reducía el consumo acelerado de energía y el desgaste de las reservas corporales, en suma: reducía el estrés global del organismo.

Un estudio más profundo demostró que el consumo de las PSLs mejora las reservas energéticas del glicógeno muscular, incluso el corazón, en la ausencia de ejercicio físico, un resultado útil para  quien no tiene el hábito de practicar ejercicios.

Con base en investigaciones de más de 15 años, el grupo del Laboratorio de Fuentes Protéicas del Departamento de Alimentos y Nutrición, de la Facultad de Ingeniería de Alimentos de UNICAMP, se ha empeñado en desvelar los mecanismos por los que las PSLsbrunan al organismo esas ventajas especiales . En el curso de las investigaciones, descubrimos que la ingestión de PSLspoupava el glucógeno muscular de ratones ejercitados y promovía la acumulación de glucógeno en el músculo de ratas ejercitadas y hasta de los sedentarios. Sin embargo, ya notábamos que las PSLspré-hidrolizadas (PSLHs) poseían un poder de estímuloexpresivamente más alto. El consumo de PSLH, además de ahorrar glucógeno muscular durante el ejercicio exhaustivo, ahorraba también las proteínas sanguíneas y la caída glucémica vertical del animal. Diez años atrás, sin embargo, todavía no nos era posible explicar la gran diferencia funcional entre el PSL y el PSLH, obviamente descartando la explicación trivial de que el trabajo ahorrado al organismo en digerir las proteínas resultaría en tan grande ventajametabólica. A mediados de la década pasada, nos fue posible mostrar que, además de no representar perjuicio al sistema enzimático digestivo y la salud del animal, el consumo de las PSLHs, traía un efecto anti-estrés al animal, verificado indirectamente por la reducción en actividad de la glutaminasa intestinal y una ventaja en el rendimiento físico. Con esos resultados, entendí, al menos en parte, el efecto diferencial entre el PSLH y el PSL. Decidimos entonces, con apoyo de la FAPESPe, con el entusiasmo del doctorando Pablo Christiano B. Lollo y la mestranda Carolina Soares de Moura, partir en la búsqueda de explicaciones más profundas para nuestros hallazgos. Con el uso de métodos electroforéticos y anticuerpos monoclonales (westernblot), constatamos que el efecto anti-estrés producido en animales sometidos al estrés del ejercicio exhaustivo venía del aumento expresivo de las proteínas HSP-70 promovido por el consumo, principalmente, del PSLH.

Las HSP-70 son producidas en músculo esquelético, miocardio, pulmón, entre otros tejidos, cada vez que algún evento o agente estresante atente contra el organismo. (HSPs) constituyen una familia altamente conservada a través de los tiempos, y es un mecanismo natural de defensa endógena, capaz de proteger y reparar daños causados ​​a las estructuras de naturaleza proteica. Ellas confieren a la célula mayor tolerancia y resistencia contra una variedad de eventos y agentes agresores, garantizando la supervivencia de las células durante períodos de estrés. Algunas condiciones de estrés llegan a provocar la pérdida de la conformación nativa y la funcionalidad de proteínas muy sensibles, como receptores y transportadores. Dada su constante vigilancia sobre la conformación correcta de polipéptidos y proteínas, las HSP son también conocidas como molecular chaperones, o chaperoninas. Los aumentos en el contenido o Expresión de HSPs oriundos de cualquier intervención confieren citoproteción, favorecimiento de la homeostasis proteica y la restauración del equilibrio homeostático. Esta nueva propiedad citoprotectora de las PSLHstamente explica el efecto anti-estrés de los animales ejercitados hasta el agotamiento y el mejor rendimiento en el trabajo físico, pero no explicaría el efecto ahorrador del glucógeno muscular de los animales llevados al agotamiento ni, mucho menos, el estímulo a la síntesis y acúmulo de glucógeno en los sedentarios; aumento que fue sustancial, no sólo en el músculo esquelético, sino también en el miocardio. Para tratar de explicar esta intrigante observación, apelamos a la verificación del estado del receptor de glucosa GLUT-4, bajo la influencia de la dieta de la dieta. Esta opción era lógica, considerando nuestros primeros hallazgos con el hidrolizado de alfa-lactoalbúmina, en 1998, que apuntaban a reservas significativamente superiores del glucógeno muscular (pero no del hepático) en los animales, independientemente de si eran exhaustos o sedentarios. Este fue el desafío siguiente del equipo de investigación y tema de tesis, defendida en 2012, de la doctora Priscila N. Morato.

Desde 2003, ya no teníamos más dudas de que los péptidos bioactivos de origen alimentario debían resistir a la hidrólisis y actuar como indicadores celulares, bien en el ámbito intestinal o en tejidos distantes del organismo -principalmente el músculo esquelético. El motivo alentador para esta fase, sin embargo, fue que los resultados seguían mostrando un peligro de hipoglucemia por exceso de transporte de la glucosa sérica; los datos que se han confirmado, de vez en cuando, con el hidrolizado del suero de queso, en sustitución de la caseína, como única fuente de proteína en la dieta. Con el uso de la técnica de Westernblot, comprobamos que el PSLH, más que el propio PSL, era capaz de promover el transportador GLUT-4 fosforilado, desde el interior de la célula, hacia el lugar de acción, que es la membrana de la célula muscular. Así, y cercando los hallazgos con pruebas de inocuidad en cuanto a la seguridad del consumo prolongado de la proteína hidrolizada, estábamos sugiriendo que el consumo de una proteína alimentaria pre-digerida podría accionar el transporte de la glicosesérica y su utilización, independientemente de la insulina, y de igual forma que el ejercicio físico lo hace; mientras que los efectos del ejercicio y del alimento se mostraban aditivos, y no excluyentes. Si se confirman en humanos estos efectos, el consumo de las proteínas hidrolizadas del lactoso, entonces muestra su potencial como una dieteterapia contra la hiperglucemia y la diabetes, en especial para las personas impedidas de practicar el ejercicio físico (Petersen et al).

Conclusión: la adición de GILP a un bolo oral de glucosa reduce la glucosa en la sangre iAUC de una manera dependiente de la dosis y promedia 4.6 ± 1.4 mmol.min / L por gramo de GILP. Estos datos son consistentes con investigaciones anteriores sobre el efecto de las proteínas en la respuesta glucémica de una comida.

Bibliografía:

Faria IC, Nery-Diez AC, Lollo PCB, Amaya-Farfan J, Ferreira CS. Myocardial glycogen is increased in sedentary rats fed milk whey protein digests when brought to exhaustion. Afr J Biotechnol, 11: 2402-2405, 2012.Jakubowics D, Froy O. Biochemical and metabolic mechanisms by which dietary whey protein may combatobesity and Type 2 diabetes. JNutrBiochem, 24:1–5, 2013.Lollo PCB, Amaya-Farfan J, Faria IC, Salgado JVV, Chacon-Mikahil MPT, Cruz AG, Oliveira CAF, Montagner PC, Arruda M. Hydrolysed whey protein reduces muscle damage markers in Brazilian elite soccer players compared with whey protein and maltodextrin. A twelve-week in-championship intervention.Int Dairy J. 34:19-24, 2014.Morato PN, Lollo PCB, Moura CS, Batista TM, Carneiro EM, Amaya-Farfan J. Whey protein hydrolyzate increases translocation of GLUT-4 to the plasma membrane independent of insulin in Wistar rats. PLoS ONE, in press, 2013.Nery-Diez AC, Carvalho IR, Amaya-Farfan J, Abecia-Sória MI, Myasaka CK, Ferreira CS. Prolonged ingestion of prehydrolyzed whey protein induces little or no changes in digestive enzymes, but decreases glutaminase activity in exercising rats. J MedFood. 13:992–998 2010.Petersen BL, Ward LS, Bastian ED, Jenkins AL, Campbell J, Vuskan V. A whey protein supplement decreases post-prandial glycemia. NutritionJournal, 8:47, 2009.Pimenta FMV, Abecia-Soria MI, Auler F, Amaya-Farfan JA. Physical performance of exercising young rats fed hydrolysed whey protein at a sub-optimal level. Int Dairy J. 16:984-991. 2006.Stanislaw Kaminski, Anna Cielinska, ElzbietaKostyra (2007). “Polymorphism of bovine beta-casein and its potential effect on health”. Journal of Applied Genetics 48 (3): 189–198. doi:10.1007/BF03195213PMID 17666771Tassi EM, Amaya-Farfan JA, Azevedo TEA. Hydrolyzed A-lactalbumin as a source of protein to the exercising rat.Nutr Res. 18:875-881, 1998. Morato PN, Lollo PCB, Moura CS, Batista TM, Carneiro EM, Amaya-Farfan J.  A dipeptide and amino acid present in whey protein hydrolysate translocation of GLUT-4 to the plasma membrane in Wistar rats. Food Chem. 2013. http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S030881461300054XMoura CS, Lollo PCB, Morato PN, Carneiro EM, Amaya-Farfan J. Whey protein hydrolysate enhances the exercise-induced heat shock protein (HSP70) response in rats. FoodChem, 136:1350-1357, 2013. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.09.070

Auxílios financiados pela FAPESP

2010/02419-0; 2011/13035-1; 2012/05859-7

Alunos pesquisadores creditados

Carolina Soares de Moura(Mestrado)

Pablo Christiano Barbosa Lollo (Doutorado)

Priscila Neder Morato(Doutorado)

Luciana H. Nisishima (IC)

Participaram nas fases iniciais desta série de pesquisas, as alunas Érika Marcondes Tassi, Fernanda V. Motta Pimenta, Ana Cláudia Nery-Diez, Iara Carvalho-Faria, Viviane da SilvaZaffani, Carolina Bensabath, Maria InésAbeciaSoria, Giovana E. Costa e Daniela Gasparetto.

 

 

 

GLUT-4

Present in skeletal muscle, myocardium and adipose tissue

Under conditions of low insulin, GLUT4 is sequestered in intracellular vesicles in muscle and fat cells. Insulin induces a rapid increase in the uptake of glucose by inducing the translocation of GLUT4 from these vesicles to the plasma membrane. As the vesicles fuse with the plasma membrane, GLUT4 transporters are inserted and become available for transporting glucose, and glucose absorption increases.

Insulin binds to the insulin receptor in its dimeric form and activates the receptor’s tyrosine-kinase domain. The receptor then phosphorylates and subsequently recruits Insulin Receptor Substrate or IRS-1, which in turn binds the enzyme PI-3 kinase through the binding of the enzyme’s SH2 domain to the pTyr of IRS. PI-3 kinase converts the membrane lipid PIP2 to PIP3. PIP3 is specifically recognized by the PH domains of PKB (protein kinase B)or AKT, and also for PDK1 which, being localized together with PKB, can phosphorylate and activate PKB. Once phosphorylated, PKB is in its active form and phosphorylates TBC1D4, which inhibits the GAP domain or the GTPase-activating domain associated with TBC1D4, allowing for Rab protein to change from its GDP to GTP bound state. Inhibition of the GTPase-activating domain leaves proteins next in the cascade in their active form and stimulates GLUT4 to be expressed on the plasma membrane.

At the cell surface, GLUT4 permits the facilitated diffusion of circulating glucose down its concentration gradient into muscle and fat cells. Once within cells, glucose is rapidly phosphorylated by glucokinase in the liver and hexokinase in other tissues to form glucose-6-phosphate, which then enters glycolysis or is polymerized into glycogen. Glucose-6-phosphate cannot diffuse back out of cells, which also serves to maintain the concentration gradient for glucose to passively enter cells.[5]

Knockout mice that are heterogenous for GLUT4 develop insulin resistance in their muscles as well as diabetes.[6]

Muscle Contraction

Muscle contraction stimulates muscle cells to translocate GLUT4 receptors to their surfaces. This is especially true in cardiac muscle, where continuous contraction can be relied upon; but is observed to a lesser extent in skeletal muscle.[7]

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Glicogênio

A capacidade de realização de um exercício físico prolongado de média a alta intensidade está relacionado com a quantidade de glicogênio muscular disponível (JEUKENDRUP, 2011). O exercício promove a depleção do glicogênio muscular, o que por sua vez, está associado à queda do rendimento e a fadiga. A restauração dos estoques de glicogênio no músculo,após o exercício, é um dos fatores mais importantes e determinantes no tempo de recuperação.

A síntese de glicogênio no músculo, após a depleção causada pelo exercício, pode ser dividida em duas fases. Inicialmente, há uma rápida reposição de glicogênio muscular independente de insulina.  Em seguida, inicia-se uma fase mais lenta e prolongada de síntese de glicogênio, que requer insulina. A recuperação do glicogênio pode levar até 24 horas, dependendo da extensão da depleção e da dieta consumida (JENTJENS, JEUKENDRUP, 2003).

Dentre os fatores limitantes da síntese de glicogênio no músculo, destaca-se a atividade da glicogêniosintetase, que é a enzima que catalisa a síntese de glicogênio. Outro importante fator é transporte de glicose para dentro da célula, porque é necessário que este substrato esteja disponível para síntese de glicogênio (REN et al., 1994;  KUO, BROWNING,  IVY, 1999; KUO et al., 2004).

Entre as inúmeras investigações sobre as propriedades da PSL na saúde, registram-se osestudos realizados em nosso laboratório, os quais demonstraram particularidades inerentes ao consumo das PSL. Nery-Diez e colaboradores (2010) mostraram que o consumo das PSL produz efeito anti-estresse, representado pela diminuição da atividade da glutaminase intestinal. Foi observado também, que o consumo das PSL favorece a redução significativa de enzimas indicadoras de lesão muscular (LDH, CK) em atletas futebolistas em período de competição (LOLLO et al., 2011), contribuindo também para a preservação da massa muscular associada à prática de atividade física (ZAFFANI et al., 2012). Ratos exercitados que consumiram PSL como fonte protéica apresentaram tempo superior de exaustão, aumento do glicogênio muscular (TASSI et al., 1998; PIMENTA et al., 2006; MORATO et al., 2013) e hepático, além de reduzir os níveis de lactato (ABECIA-SORIA, 2003) e lipídios da carcaça (COSTA, 2010).

Em estudo inovador mais recente, nós mostramos que o consumo da proteína do soro do leite hidrolisada (PSLH) eleva a expressão da HSP70 em diversos tecidos, evidenciando a capacidade protetora dessa fonte proteica (MOURA et al., 2013 – FAPESP proc. n. 2011/13035-1).

As HSPs, proteínas sintetizadas pelo organismo primeiramente como resposta ao choque térmico, hoje são conhecidas como proteínas do estresse. Essas proteínas foram descobertas por FeruccioRitossa (1962), quando cromossomos de Drosophilamelanogaster eram submetidos a tratamento térmico, por meio da elevação quase que letal da temperatura, aceitando-se assim o nome que expressava a característica dessa classe de proteínas (RITOSSA, 1962).

As (HSPs) pertencem a uma família altamente conservada, que consiste de um sistema natural de defesa endógena capaz de proteger e reparar danos causados às estruturas proteicas. Elas conferem à célula maior tolerância e resistência contra uma variedade de agentes agressores, mantendo a integridade e estrutura celular, capaz de promover a sobrevivência das células durante períodos de estresse. As condições de estresse podem prejudicar a funcionalidade de proteínas sensíveis por perda da conformação nativa. Pela sua característica de manter polipeptídeos e proteínas na sua conformação adequada, as HSPs são também conhecidas como “molecular chaperones”, ou “chaperonines” (KAMPINGA & CRAIG, 2010; DILLER, 2006; WISCHMEYER, 2002; SANTORO 2000). Ainda, aumentos no conteúdo de HSPs oriundos de qualquer intervenção podem prover citoproteção, favorecimento da homeostase proteica e restauração do equilíbrio homeostático (LANNEAU et al., 2008; MAGLARA et al., 2003.

 

NUEVAS PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS DEL SUERO DE LA LECHE

Jaime Amaya Farfan, PhD

Laboratório de fuentes protéicas (LAFOP), Departamento de Alimentos y Nutrición, Faculdade de Engenharia de Alimentos, UNICAMP. Campinas, SP, Brasil

RESUMEN. Investigación en nuestros laboratorios sobre las propiedades funcionales biológicas de las proteínas hidrolizadas del suero de queso indican que este tipo de alimento, además de ser reconocido por promover el crecimiento, estimular la síntesis de proteína muscular y de poseer péptidos con capacidad anti-hipertensióny anti-úlcera, ahora muestra dos nuevas propiedades: 1) un efecto de protección celular contra el estrés y 2) una función en la homeostasis de la glucosa, de posible utilidad en el manejo de la hiperglicemia. Experimentos con ratas muestran que, por un lado,los daños celulares causados por el estrés térmico son reversados con el consumo de las proteínas hidrolizadas del suero. Este efecto fue constatado de varias formas, una de ellas siendo el aumento de la producción de proteínas naturales del cuerpo, llamadas de HSPs (heat shock proteins), las cuales reparan las delicadas estructuras celulares que fueron afectadas con el estrés.Los experimentos también demostraron que la ingestión de proteínas hidrolizadas del suero de queso promuevela utilización de la glucosa sanguínea yla síntesis de glicógeno enlos músculos esquelético y cardíaco. Estos efectosson vistos después que la proteína es hidrolizada enzimáticamente, y no antes. La diferencia,se entiende ahora,es debida a que el hidrolizadocontiene péptidos con la actividad biológica de promover1) la producción de HSP70 en el músculo y otros tejidos, y 2) la translocación del transportador de glucosa-4 (GLUT-4). Como estas son accionestípicasque el ejercicio físico causa en el organismo, sugiérese que hay en estas proteínas alimentarias componentes capaces de conferir ventajas antes insospechadas para la salud. Sin intuir que algún alimento deba substituir el ejercicio físico, la utilidad de estas propiedades está en comprobar, más una vez, en que la dieta puede proteger la salud (profilaxia) y auxiliar en el manejo (terapia) de cuadros clínicos de común ocurrencia, como es el caso de pacientes diabéticos incapacitados de practicar el ejercicio físico. Los efectos benéficos relatados para las proteínas del suero de la leche deben ser vistos como parte adicional al concepto clásico del valor nutritivo de las proteínas, que era el de proveer aminoácidos para la construcción de tejidos en el organismo (función plástica); debemos ahora ver a todas las proteínas alimentarias como fuente de péptidos bioactivos, los cuales desempeñan otrospapeles antes de rendir sus componentes.

Agradecimientos: FAPESP, CNPq, CAPES

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