Aplicaciones
Las Enzimas son ingredientes de gran utilidad en la industria de alimentos, se emplean como agentes activos que permiten transformar los alimentos durante el proceso y al mismo tiempo otorgarles las características sensoriales que los identifican. Entre las aplicaciones más comunes se encuentran:
- Queso madurado y semimadurado
- Queso fresco
- Pan y productos de panadería
- Pizzas listas para consumo
- Comidas preparadas listas para consumo
- Productos lácteos fermentados
- Vegetales encurtidos y/o fermentados
- Productos cárnicos madurados
- Bebidas alcohólicas
Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una descomposición óptima de los aminoácidos de su centro activo o catalítico.
Fuente: S. Badui, 2013, “Química de los Alimentos”.
Funciones
Las Enzimas tienen un origen vegetal, animal o a través de microorganismos. Cuando se obtienen a través de síntesis se emplean microorganismos específicos para su producción. Se identifican como una o más sustancias capaces de catalizar una reacción bioquímica específica. Son añadidas al alimento con un propósito tecnológico durante los procesos de manufactura, preparación, tratamiento, envasado, transportación y/o almacenamiento de los productos.
Aspectos Técnicos
Nombre Químico y Características Generales
Los miembros de distintos organismos entre ellos el International Union of Pure and Applied Chemestry (UIPAC), el International Union of Biochemistry (IUB) y el International Union of Biochemistry and Molecular Biology (UIBMB) desarrollaron un sistema de identificación relacionado con la reacción química que cataliza llamado “número de la EC (Enzymology Comission). De esta manera, las enzimas se pueden clasificar en:
| Grupo | No. EC | Características |
| Oxidorreductasas | EC 1 | Catalizan reacciones de oxidorreducción |
| Transferasas | EC 2 | Generan la transferencia de grupos químicos entre moléculas |
| Hidrolasas | EC 3 | Provocan la ruptura de enlaces covalentes introduciendo moléculas de agua en las estructuras |
| Liasas | EC 4 | Generan ruptura de enlaces eliminando grupos químicos en la estructura sin agregar nada más |
| Isomerasas | EC 5 | Catalizan un rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición química |
| Ligasas | EC 6 | Promueven la formación de enlaces covalentes de dos moléculas acopladas con la ruptura de un enlace de pirofosfato (fuente de energía) |
Fuente: S. Badui, 2013, “Química de los Alimentos”
| No. | Nombre Común | Número EC | Nombre Químico y Sinónimos |
| 1 | Aciltransferasa | 3.5.1.1 | *Glicerofosfolípido-colesterol aciltransferasa GCAT * KLM 3’ |
| 2 | Alfa acetato descarboxilasa | 4.1.1.5 | * (S)-2-hidroxi-2-metil-oxobutenato carboxilasa |
| 3 | Alfa amilasa | 3.2.1.1 | * 1,4-alfa-D-glucano glucanohidrolasa * Diastasa * Glicogenasa * Ptialina |
| 4 | Alfa galactosidasa | 3.2.1.22 | |
| 5 | Amiloglucosidasa | 3.2.1.3 | * 1,4-alfa-D-glucano glucohidrasa * Glucoamilasa * Maltasa ácida * Alfa-glucosidasa lisosomal * Exo-1,4-alfa-glucosidasa |
| 6 | Amilasa | 3.2.1.60 | * Maltotetrahidrolasa * Exo-maoltetrahidrolasa * Glucan 1,4-β-maltotetrahidrolasa * Amilasa G4 |
| 7 | Amilasa maltogénica | 3.2.1.133 | * Glucan 1,4-alfa-maltohidrolasa * Amilasa maltogénica * Amilasa |
| 8 | Asparaginasa | 3.5.1.1 | * L-asparagina-amidohidrolasa * Asperginasa II * L-asparaginasa * Alfa-asparaginasa |
| 9 | Beta amilasa | * De malta de cebada | |
| 10 | Beta glucanasa | 3.2.1.6 | * 1,3-(1,3;1,4)-beta-D-glucano-3(4)-glucanasa * Endo-1,3(4)-beta-glucanasa |
| 11 | Bromelina | 3.4.22.4 | * Bromelaína |
| 12 | Carbohidrasa (según el origen) | 3.2.1.1 3.2.1.15 3.1.1.11 3.2.1.4 3.2.1.3 3.2.1.108 |
* 1-4-alfa-D-glucano glucanohidrolasa * Poli (1,4-alfa-C-gñactirónido) glucanohidrolasa * Pectín pectilhidrolasa * 1,4-(1,3.1,4)-beta-D-glucano 4-gluconohidrolasa * Lactosa galactohidrolasa * 1,4-alfa-D-glucano glucohidrolasa |
| 13 | Catalasa | 1.11.1.6 | * Peróxido hidrogen óxidoreductasa * Peróxido hidrogenasa |
| 14 | Celulasa (según el origen) | 3.2.1.4 3.2.1.74 3.2.1.91 3.2.1.6 |
* 1,4-(1,3.1,4)-beta-D-glucano 4-glucanohidrolasa * 1,3-(1,3.1,4)-beta-D-glucano 3(4)-glucanohidrolasa * 1,4-beta-D-glucano glucohidrolasa * 1,4-beta-D-glucano celobiohidrolasa |
| 15 | Exopeptidasa | 3.4.11.1 | * Proteasa * Leucina aminopeptidasa |
| 16 | Ficina | 3.4.22.3 | * Proteinasa cisteínica |
| 17 | Fosfolipasa | 3.1.1.3 | * Triacil glicerol acil hidrolasa * Triglicérido lipasa * Tributirasa |
| 18 | Fosfolipasa | 3.1.1.32 | * Fosfatidilconina 1-acilhidrolasa * Fosfolipasa A1 |
| 19 | Fosfolipasa | 3.1.1.4 | * Fosfatidilconila 2-acilhidrolasa * Fosfolipasa A2 |
| 20 | Glucosa isomerasa | 5.3.1.5 | * D-xilosa cetol-isomerasa * Xilosa isomerasa |
| 21 | Glucosa oxidasa | 1.1.3.4 | * Beta-D-glucosa: oxígeno 1-óxidoreductasa * Aero-glucosa dehidrogenasa * Glucosa aerodehidrogenasa * Notatina |
| 22 | Hemicelulosa | 3.2.1.8 | * Xilanasa * Beta-1,4-D-xilanohidrolasa * Endo-1,4-xilanasa |
| 23 | Hexosa oxidasa | 1.1.3.5 | * D-hexosa:oxigeno 1-oxireductasa |
| 24 | Inulasa (mezcla de exoinulasas y endoinulasa) | 3.2.1.7 3.2.1.80 |
* 2,1-beta-D-fructanfructanohidrolasa * Inulasa |
| 25 | Invertasa | 3.2.1.26 | * Beta-fructo furanosidasa * Invertasa sacarasa |
| 26 | Lactasa | 1.10.3.2 | * Bencinodiol: oxígeno oxidorectasa * Urushiol oxidasa * ρ-difenol oxidasa |
| 27 | Lactasa | 3.2.1.22 3.2.1.23 |
* Alfa-galactosidasa * Beta-galactosidasa * Galactosidasa |
| 28 | Lipasa | 3.1.1.3 | * Glicerol-ésterhidrolasa * Lipasa * Triacilglicerol lipasa * Tributirasa * Fosfolipasa * Butirinasa * Triacilglicerol acilhidrolasa |
| 29 | Lipasa | 3.1.1.23 | * Monoacilglicerol lipasa |
| 30 | Papaína | 3.4.22.2 3.4.22.6 |
* Quimopapaína (cisteína proteinasa) * Papaína (papaya peptidasa I, cisteína proteinasa) |
| 31 | Pectinaestearasa | 3.1.1.11 | * Pectinasa * Pectina estearasa * Pectin pectilhidrolasa * Pectin metil estearasa * Pectin demetoxilasa * Pectin metoxilasa * Pectasa * Pectinestearasa |
| 32 | Pectinasa | 3.1.1.11 3.2.1.15 4.2.2.10 |
* Poli (1,4-alfa-D-galacturónido) glucanohidrolasa * Poli (metoxi-L-galacturónido) liasa * Glicanohidrolasa * Pectinesterasa * Pectin metilesterasa * Poligalacturonasa * Pectin liasa * Pectin depolimerasa * Pectin pectilhidrolasa |
| 33 | Pectín liasa | 4.2.2.10 | * Pectinasa |
| 34 | Pepsina | 3.2.23.1 3.4.23.2 3.4.23.3 |
* Pepsina (proteinasa ácida) compuesta de pepsina A como componente principal, Pepsina B y Pepsina C |
| 35 | Poligalacturona | 3.2.1.15 | * Poli (1,4-alfa-D-galacturonida) glicano hidrolasa * Pectina depolimerasa * Pectinasa * Endopoligalacturonasa * Pectolasa * Pectin hidrolasa * Pectin poligalacturonasa |
| 36 | Proteasa | 3.4.21.62 | * Subitilisina * Subitilisina Carlsberg |
| 37 | Proteasa | 4.4.23.6 | * Proteasa |
| 38 | Proteasa | 3.4.21 3.4.23.18 3.4.23.19 |
* Endopeptidasas aspárticas * Aminopeptidasa * Endopeptidasas séricas * Asperfilopepsina I (Proteasa ácida fúngica AFP) |
| 39 | Proteasa | 3.4.24.28 | * Bacilolisina * Metalo-proteasa * Metalo-endopeptidasa * Proteinasa * Proteasa neutral |
| 40 | Proteasa | 3.4.24.4 | * De Bacillus subtillis |
| 41 | Proteasa | 3.4.11.1 | * Exopeptidasa * Leucina aminopeptidasa |
| 42 | Proteasa | 3.4.21.16 | * Prolil oligo peptidasa * Prolina endo peptidasa |
| 43 | Pululanasa | 3.2.1.41 | * Alfa-dextrina endo-1,6-alfa-glucohidrolasa * Alfa-dextrina endo-1,6-alfa-glucohidrolasa * Alfa-dextrina 6-glucanohidrolasa * Enzima-R * Dextrinasa límite * Enzima derramificante |
| 44 | Quimosina A | 3.4.23.4 | * Aspertil proteasa * Quimosina * Quimosina B * Renina |
| 45 | Quimosina B (de Aspergillus niger var. awamori) | 3.4.23.4 | * Aspartil proteasa * Quimosina * Quimosina B * Renina |
| 46 | Renina | 3.4.23 | * Proteinasa ácido carboxílica * Proteasa ácida de Bacillus cereus * Proteinasa aspártica microbiana * Proteasa ácida |
| 47 | Renina | 3.4.23.4 | * Proteinasa aspártica * Quimosina * Renina |
| 48 | Renina | 3.4.23.22 | * Proteinasa aspártica microbiana * Proteasa ácida * Endotiapepsina |
| 49 | Renina | 3.4.23.23 | * Proteinasa aspártica microbiana * Proteasa ácida * Mucorpepsina |
| 50 | Tripsina | 3.4.21.4 | * Proteinasa sérica * Tripsina |
| 51 | Transglutaminasa | 2.3.2.13 | |
| 52 | Xilanasa | 3.2.1.8 | * Endo-1,4-beta-xilanasa * Pentosanasa * 1,4-beta-D-xilan xilanohidrolasa * Beta-1,4-D-xilanohidrolasa * 1,4 xilanasa * Endo-1,4-xilanasa |
Fuente: COFEPRIS
Recomendaciones de Uso
En la naturaleza, las Enzimas son agentes catalizadores de un sinfin de reacciones químicas y bioquímicas. Tradicionalmente se han venido usando por cientos de años, como es el caso de la Renina en la producción de queso, parte fundamental del proceso. Tiempo atrás se utilizaban los estómagos de los becerros para la producción; en la actualidad y con el avance tecnológico, se emplea el extracto purificado animal de esta enzima o bien a través de la síntesis por medio de distintos microorganismos.
El valor económico y funcional de estos ingredientes radica en que al emplearlos se permite la transformación de alimentos, como es el caso del queso, se permite optimizar procesos, o bien, se pueden incorporar o eliminar algunas características en los productos.
Por ejemplo, en la industria de la cervecería y destilación, el uso de las Enzimas favorece el aprovechamiento de recursos al mejorar el rendimiento de las producciones y es posible el reuso de las Enzimas resultando en beneficios económicos en la producción, a diferencia de emplear métodos tradicionales.
En la industria de panificación el uso de las Enzimas ayuda a tener una harina más uniforme, mayor estabilidad en la masa, mantener la frescura de los productos y obtener productos con un volumen más atractivo al consumidor.
En la industria láctea el uso de las Enzimas contribuye a extender la vida de anaquel del queso, facilitar su producción, eliminar la lactosa en la leche o reducir el sabor amargo en el suero de leche. Como agentes de limpieza se pueden emplear para el aseo de las líneas de producción UHT (Ultra High Temperature).
Otras aplicaciones de las Enzimas surgen en la industria de bebidas, ya que permiten la clarificación de jugos y del vino, así como la eliminación de sabores indeseables en las bebidas.
Es importante considerar que las Enzimas al ser proteínas se ven afectadas por las condiciones de pH, sales y temperatura. En este sentido, las Enzimas tienen un intervalo restringido de pH en el cual alcanzan su mejor desempeño. Es importante revisar el caso específico de la Enzima a utilizar para optimizar su uso.
En cuanto a la temperatura, las Enzimas se activan entre 30-45 ºC, sin embargo si esta se eleva a más de 60 ºC se inactivan. Estas referencias de temperatura son importantes de considerar durante el procesamiento, para poder controlar el desempeño y acción de las enzimas.
Para la legislación mexicana existe una excepción en cuanto al etiquetado de las Enzimas, ya que no es necesario incluirlas en la lista de ingredientes aunque se encuentren presentes por el resultado del proceso del alimento.
En el cuadro a continuación se resumen las principales Enzimas empleadas a nivel industrial:
| Grupo | No. EC |
| α-Amilasa (Bacillus licheniformis B. Subtilis, B. Amyloliquefaciens) | Hidroliza almidón residual en jugo de caña. Aditivo empleado en cervecería obtención de la malta |
| α-Amilasa (Aspergillus oryzoae, A. Sojae, A. effusus) | Obtención de hidrolizados de almidón con alto contenido de maltosa. Aditivo en panadería |
| β-Amilasa (malta, Bacillus polymixa circulans, B. cereus) | Hidrolizados de almidón con alto contenido de maltosa. Aditivo empleado en cervecería obtención de la malta |
| Pululanasa (Aerobacter aerogens, B. cereus) | Hidrólisis de enlaces de almidón, enzima de destamificación |
| Amiloglucosidasa (Aspergillus niger, A. oryzae, Rhizopus delemar) | Obtención de glucosa a partir de hidrolizados de almidón con amilasa. Aditivo en la elaboración de cerveza ligera |
| Glucosa isomerasa (Streptomyces actinoplanis, S. missouriensis, S. ribigenosus, S. olivaceus, Bacillus coagulans) | Obtención de fructosa a partir de jarabes de glucosa |
| Ciclodextrina glucosil (Bacillus macerans, B. megaterium, B. circulans) | Producción de alfa, beta y gama ciclodextrinas a partir de hidrolizados de almidón con amilasa |
| Dextranasa (Penicillium funiculosum, P. lilacinum, C. gracialae) | Eliminación de dextranas en jugo de caña de azúcar |
| α-Galactosidasa (Mortierella vinacea) | Hidrólisis de rafinosa en jugo de azúcar de remolacha |
| (Saccharomyces cerevisaie, S. carlsbergensis) | Producción de azúcar invertido |
| Isomaltulosa sitasa (Ervina rhapontici, R. rubrum) | Producción de isomaltulosa |
| Proteasa (Bacillus licheniformis: alcalasa, B. subtilis: neutrasa) | Obtención de hidrolizados proteínicos. Hidrólisis y decoloración de hemoglobina. Obtención de gelatina. Modificación de propiedades funcionales de proteínas |
| Pronasa (Streptomyces griseus) | Hidrólisis total de proteínas |
| Papaína (papaya) | Ablandamiento de carne de res. Eliminación de la turbidez en frío de la cerveza. Medicamento auxiliar digestivo |
| Lipoxigenasa (soya) | Aditivo en panadería |
| β-Glucanasas (Penicillium emersonii, Aspergillus niger, Bacillus subtilis) | Aditivos en cervecería |
| Pectinasas (Aspergillus niger) | Extracción y clarificación de jugos de fruta |
| Naringinasa (Aspergillus niger) | Eliminación del sabor amargo en jugo de toronja |
| Tanasa (Aspergillus oryzae, A. niger) | Aditivo en la producción de té instantáneo |
| Renina (ternera, Mucor mihei, M. pusillus, Endothia parasítica) | Producción de queso |
| Lactasa (Aspergillus niger, A. oryzae, Kluyveromyces fragilis) | Hidrólisis de lactosa en leche y en suero de leche |
| Lisozima (clara de huevo, látex de papaya) | Aditivo en leches maternizadas. Aditivo como agente antibacteriano |
| Glucosa oxidasa (Aspergillus niger) | En combinación con catalasa en la eliminación de glucosa en clara de huevo. Estabilizante de alimentos por eliminación de oxígeno (mayonesa, bebidas) |
| 5’Fofodiesterasa (Penicillium citrinum) | Producción de mononucleótidos portenciadores del sabor |
| Termolisina, Termoasa (Bacillus thermoproteoliticum) | Proteasa usada en la síntesis enzimática del Aspartame |
| Sulfidril oxidasa (leche) | Eliminación del sabor a “cocido” de leches esterilizadas |
| Lipasas (pregástricas, Mucor mihei, Aspergillus niger, Rhizopus oryzae) | Maduración acelerada de quesos. Reacciones de interesterificación. Aditivo en alimentos para animales domésticos. Modificación de grasas (producción de sustituto de cocoa) |
| Aspartasa (E. coli) | Producción de ácido málico a partir de ácido fumárico |
| Aspartato decarboxilasa (Pseudomonas dacunhae) | Producción de alinina a partir de ácido aspártico |
| Fumarasa (Brevibacterium flavum, B. ammoriiagenes) | Producción de ácido málico a partir de ácido fumárico |
| Aminotransferasa (Paracoccus denitrificans) | Producción de fenilalanina a partir del ácido fenilpirúvico |
| Fenilalania amino liasa (Rhodotorula glutinis) | Producción de fenilalanina a partir del ácido cumárico |
| Catalasa (Aspergillus niger) | Eliminación de peróxido de hidrógeno |
| Inulinasa (Aspergillus sp. Candida pseudotropicalis, K. marxianus) | Hidólisis de polímeros de fructosa (inulina) de ciertos vegetales, como chicorea, alcachofa de Jerusalén, agave tequilero, etc. |
| Celulasas y Hemicelulasas (Trichoderma viride, T. reesei, Aspergillus niger) | Hidrólisis de vegetales y residuos agrícolas. Aditivos en la alimentación animal. Aditivos en procesos de extracción de alginatos |
| Antocianinasa (A. niger) | Decoloración de jugos y vino |
| Enzima maloláctica (Schizosaccharomyces pombe, Leuconostoc oenos, Lactobacillus delbruekii) | Fermentación secundaria del vino |
| Amonocilasas (Aspergillus oryzae) | Resolución de mezclas racémicas de aminoácidos |
| Hidantoinasa (hígado de ternera) | Producción de D-aminoácidos |
| Diacetil reductasa (S. cerevisiae) | Eliminación de diacetilo en cerveza |
| Limonato dehidrogenasa (Pseudomona sp., A. globiformis) | Eliminación de armargor en cítricos causado por la limonina, industrialización jugo naranja |
| Alcohol oxidasa (levadura) | Aplicaciones similares a la glucosa oxidasa con etanol en vez de glucosa |
| Pepsina, tripsina (animal) | Hidrolizados proteínicos. Medicamento auxiliar digestivo |
| Bromelina (piña) | Medicamento auxiliar digestivo |
| Superóxido dismutasa (bacterias marinas) | Propuesta como antioxidante |
| Estaquiasa (Aspergillus niger) | Eliminación de compuestos que inducen flatulencia al consumir soya |
Fuente: G. Garibay, Q. Ramírez, L. Munguía, 2014, “Biotecnología Alimentaria”
Dosificaciones a considerar:
Legislación
Este ingrediente se encuentra aprobado por las siguientes entidades nacionales e internacionales:
- Legislación Mexicana:
- Legislación de los Estados Unidos de Norteamérica:
- Legislación de la Comunidad Europea:
Principales países que están usando el ingrediente en sus nuevos productos:
- Estados Unidos
- Canadá
- Italia
- Francia
- España
- México
